篇一：酶的特性综述
酶的特性综述
酶通常是指由活细胞产生的、具有催化活性的生物大分子，大多数酶是蛋白质，少数是RNA，另有一些需要辅助因子的辅助。酶的特性主要体现在这几个方面：
一、 高效性
1、 酶的高效性是和非酶的催化剂比较而言。主要是指催化能力，蛋白质（环境适宜）的催化能力是普通化学催化物质的10^5—10^8倍。 生物分子之间的反应首先要进行分子碰撞接触，如果在没有酶作用的情况下，分子主要靠自然的热运动来随机进行接触，这样的几率比较小，而在酶的作用下，由于酶和作用底物有特异性结合位点，相当于把反应需要的分子给拉到一起去了，所以这样的效率要高很多。
2、 酶的高效性实验探究
材料：
新鲜猪肝研磨液（含有H2O2酶)、3%的FeCl3溶液（催化过氧化氢分解的化学催化剂）、清水、试管5支、试管架、酒精炉、线香、打火机、量筒
步骤：
1、在5支试管中分别加入5mLH2O2溶液，依次编号置于试管架上。
2、在1号试管中加入一定量的清水；2号试管中加入与清水等量的新鲜猪肝研磨液；3号试管中加入等量的3%的FeCl3溶液；4号试管中加入经过高温煮过的等量的新鲜猪肝研磨液；5号试管中加入高温煮过的FeCl3溶液。
3、用点燃但无火焰的线香插入试管检验。
现象：
氧气量 效果
1号：—无催化作用
2号：﹢﹢ 高效催化
3号：﹢低效催化
4号：—无催化作用
5号：﹢低效催化
结论：过氧化氢酶比FeCl3催化剂高效。酶具有高效性。
二、 专一性
酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。
酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性；也可分为：结构专一性和立体异构专一性。
如过氧化碳氢酶只能催化过氧化氢分解，不能催化其他化学反应。细胞代谢能够有条不乱的进行，与酶的专一性是分不开的。
探究酶的专一性的实验
三、 多样性
酶的种类很多，大约有5000多种，其中可以通过食用补充的酵素达2000多种；形态上主要有三种：专业级酵素为酵素胶囊，其次为酵素粉，而液体酵素含量低、效价低、易腐败而安全性较差一些，食用风险较高。
四、 温和性
酶的温和性是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的，因此，纯正酵素是中性的，温和的，不存在副反应，或“好转反应”。对于有刺激性而必然存的“好转反应”，除了本身腐败以外，也有可能有药品的添加。
酶的温和性实验
1.取三支洁净的试管，编号为1 2 3，加入等量的过氧化氢溶液
2 .向试管1中加入稀盐酸溶液，试管2中加入稀氢氧化钠溶液，试管3中加入蒸馏水 3 .向三支试管中加入等量的过氧化氢酶溶液4 观察三支试管产生气泡的速率
若1和3号试管气泡的产生速率小于2号的，则可证明酶的作用条件温和。
五、 活性可调节性
（1)调节酶的浓度 酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。 (2)通过激素调节酶的活性 激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。 (3)反馈抑制调节酶活性 许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。 (4)抑制剂和激活剂对酶活性的调节 酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响酶的活性。例如大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物，像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而对这一反应进行调节。此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。 (5)其他调节方式 通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。
六、 易变性
大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏；
七、 有些酶的催化性与辅助因子有关
例如酪氨酸酶就是以Cu+或Cu2+为辅助因子的全酶。辅助因子谁然本身无催化作用，但参与氧化还原或其运载酰基载体的作用。若将全酶中的辅助因子除去，则酶的活性就失去了。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有的酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.8，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应。若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病，因此酶与医学的关系十分密切。
参考文献
[1] 刘忠海，有关酶的高效性与专一性实验的探讨，生物学通报，2003年第38卷第10期
[2] 曲莹，略述影响酶活性的因素，福建轻纺，1999年10月第10期
[3]张树政著，酶制剂工业，科学出版社，1984
篇二：酶在制药方面的应用.——文献综述
酶在制药方面的应用
摘要：酶的生产与应用技术过程叫做酶工程。药用酶是指具有治疗和预防疾病功效的酶。酶法制药是在一定条件下利用酶的催化作用，将底物转化为药物的技术过程。现在生物制药越来越受到人们的关注，本文将对酶在制药方面的应用展开讨论。
关键字：酶工程；应用；药物
引言：因为酶的催化作用专一性强，催化作用效率高和催化条件温和，酶制剂已成为制药方面的新宠。在制药方面，酶的使用越来越广泛，治疗效果也很显著。
Abstract: The enzyme production and application technology of enzyme engineering process called. A medicinal enzyme is a treatment and prevention of diseases of the enzyme. Enzymatic method of medicine is that under certain conditions the enzyme catalysis, converting a substrate for drug technology process. Now the biopharmaceutical receives people's attention more and more, the enzymes in pharmaceutical applications are discussed.
Keywords: enzyme engineering; application; drug
Introduction:Because the enzyme catalysis has strong specificity, high efficiency and catalysis catalytic mild condition, enzyme preparation has become the new favorite of pharmaceutical. In medicine, the enzyme is used more and more widely, and treatment effect is also very significant.
一、概述
酶工程是现代生物技术的重要组成部分，酶工程制药是将酶或活细胞固定化后用于药品生产的技术。应用固定化的酶或细胞戳了能全程合成药物分子，还能用于药物的转化。[1] 酶工程作为发酵工程的替代品，其应用具有广阔的前景，将导致整个发酵工业和化学合成工业的巨大改革。[2]
酶工程制药主要研究各种产药酶的来源、酶的固定化、酶反应器及相应的操作条件等。酶工程生产药物具有生产工艺结构简单紧凑、目的产物产量高、产品回收容易、回收率高、可重复生产及污染少等优点。药用酶是指具有治疗和预防疾病功效的酶。例如，用于治疗白血病的天冬酰胺酶，用于防护辐射损伤的超氧化物歧化酶，用于防治血栓性疾病的组织纤溶酶原活化剂等。[2]
酶法制药是在一定条件下利用酶的催化作用，将底物转化为药物的技术过程。例如，用青霉素酰化酶生产半合成抗生素，用β—络氨酸酶生产多巴，用谷氨酸脱羧酶生产γ—氨基丁酸等。为了改进酶的催化特性，酶法制药还可以利用酶固定化和酶的非水相催化技术。[1] 酶法制药技术主要包括酶的选择与催化反应条件的确定，固定化酶及其在制药方面的应用，酶的非水相催化及其在制药方面的应用等。
药用酶的生产技术有：①提取分离法；②生物合成法；③化学合成法。[3]
二、固定化酶在制药方面的应用
固定化酶的研究从20世纪50年代开始，1953年联邦德国的格鲁布霍费和施莱恩采用
聚氨基苯乙烯树脂为载体，经过重氮化法活化后，分别与羧肽酶、淀粉酶、胃蛋白酶、核糖核酸酶等结合，制成固定化酶。60年代后期，固定化技术迅速发展，1969年，日本的千畑一郎首次在工业生产规模应用固定化氨基酰化酶从D，L—氨基酸连续生产L—氨基酸，实现了酶应用史上的一大变革。此后，固定化技术迅速发展，促使酶工程作为一个独立的学科从发酵过程中脱颖而出。对于固定化酶的名称，曾经有过固相酶、水不溶酶、固定酶等多种，但都不能明确表达。对于1971年召开的第一次国际酶工程学术会议上，确定固定化酶的统一英文名称为immobilized enzyme。[4]
酶经过固定化后，能够在一定的空间范围内进行催化反应，但是由于受到载体的影响，酶的结构发生了某些改变，从而使酶的催化特性发生某些改变。固定化酶既保持了酶的催化特点，又克服了游离酶的某些不足之处，具有增加稳定性，可反复或连续使用以及易于和反应产物分开等显著优点。
三、酶在制药方面的应用
酶在制药方面的应用时利用酶的催化作用将前提物质转变为药物。
1、氨基酰化酶制造L—氨基酸
世界上第一种工业化生产的固定化酶，可以用于生产各种L—氨基酸药物。1969年日本田边制药公司将从米曲霉中提取分离得到的氨基酰化酶用DEAE—葡聚糖凝胶为载体通过离子键结合法制成固定化酶，将L—乙酰氨基酸水解生成L—氨基酸，用来拆分D,L—乙酰氨基酸，连续生产L—氨基酸。剩余的D—乙酰氨基酸经过消旋化，生成D,L—乙酰氨基酸，再进行拆分。生产成本仅为用游离酶生产成本的60%左右。
2、天冬氨酸—β—脱羧酶生产L—丙氨酸
将含天冬氨酸—β—脱羧酶的假单胞菌菌体，用凝胶包埋法制成固定化天冬氨酸—β—脱羧酶，于1982年用于工业化生产，催化L—天冬氨酸脱去β—羧基，生产L—丙氨酸。
3、青霉素酰化酶制造半合成抗生素
药物生产中广泛应用的一种固定化酶，可用多种方法固定化。1973年用于工业化生产，用汉语制造各种半合成青霉素和头孢菌素。用同一种固定化青霉素酰化酶，只要改变PH等条件，就既可以催化青霉素或头孢菌素水解生成6—氨基青霉烷酸或7—氨基头孢霉烷酸，也可以催化6—APA或7—ACA与其他的羧酸衍生物进行反应，以合成新的具有不同侧链基团的青霉素或头孢霉素。
4、β—络氨酸酶制造多巴
多巴是治疗帕金森氏综合征的一种重要药物。病因是由于遗传原因或人体代谢失调，不能有络氨酸生成多巴或多巴胺所致。
β—络氨酸酶可催化L—络氨酸氧化，生成二强苯丙氨酸（DOPA，多巴），该酶也可以催化邻苯二酚与氨反应，生成多巴。
β—络氨酸酶在pH3.5~6.0，温度为30~55℃条件下，可催化络氨酸氧化生成多巴。其中黄曲霉β—络氨酸酶的最适pH为3.5，而其他来源的β—络氨酸酶的最适pH为6.0左右。转化温度随所使用的抗氧化剂的不同而有所差别。当使用维生素C时 ，以50~55℃为宜；用硫酸肼时，以30~35℃较好。之所以要添加维生素C或硫酸肼等抗氧化剂，是为了控制氧化进程，使络氨酸氧化生成多巴后不要再继续氧化。
5、天冬氨酸酶生成L—天冬氨酸
大肠杆菌天冬氨酸酶能够催化延胡索酸与氨反应，生成L—天冬氨酸。
6、谷氨酸脱羧酶制造γ—氨基丁酸
γ—氨基丁酸是一种神经传递介质，可用于治疗小儿多动症。
γ—氨基丁酸可以通过谷氨酸脱羧酶字37℃，pH4.2的条件下催化谷氨酸进行脱羧反应而生成。
7、核苷磷酸化酶制造阿糖腺苷
核苷中的核糖被阿拉伯糖取代可以生成阿拉伯糖苷。阿糖苷具有抗癌和抗病毒的作用，是令人瞩目的药物，其中阿糖腺苷疗效显著。
阿糖腺苷可以由核苷磷酸化酶催化阿糖尿苷转化生产，而阿糖尿苷可以通过化学方法转化而来。由阿糖尿苷生成阿糖腺苷的反应分两步完成。首先阿糖尿苷在尿苷磷酸化酶的作用下生成阿拉伯糖—1—磷酸，然后阿糖—1—磷酸再在嘌呤核苷酸磷酸化酶的作用下生成阿糖腺苷。[5]
8、无色杆菌蛋白酶制造人胰岛素
无色杆菌蛋白酶可以特异性地催化胰岛素B链羧基末端上的氨基酸置换反应，由猪胰岛素转变为人胰岛素，以增加疗效。
9、多核苷酸磷酸化酶生产聚肌胞
多核苷酸磷酸化酶又称为多核苷酸核苷酰转移酶，它催化多核苷酸与核苷二磷酸反应，释放出磷酸，同时生成多一个核苷酸残基的多核苷酸。
10、β-D-葡萄糖苷酶制造抗肿瘤人参皂苷
β-D-葡萄糖苷酶是一种水解非还原端β-D-葡萄糖残基，释放出β-D-葡萄糖的水解糖。
人参皂苷是人参的主要有效成分，含量约4%。人参皂苷属于三萜类皂苷。根据其皂苷元和侧链基团以及所含糖基的不同，可以分为多种。[6]
四、酶在疾病治疗和预防方面的应用
1、蛋白酶
①作消化剂，用于治疗消化不良和食欲不振；
②作消炎剂，治疗各种炎症；
③蛋白酶经过静脉注射，可治疗高血压。
2、α—淀粉酶 治疗消化不良，食欲不振。
3、脂肪酶 催化脂肪水解的水解酶，通常有胰脂肪酶、酵母脂肪酶等。
4、溶菌酶 用于抗菌、消炎、镇痛，与抗生素联合使用可提高抗生素的疗效。
5、超氧化物歧化酶 SOD有抗氧化、抗衰老、抗辐射作用。对红斑狼疮、皮肌炎、结肠炎及氧中毒等疾病有显著疗效。
6、L—天冬酰胺酶 组织蛋白质合成，用于治疗癌症，特别对治疗白血病有显著疗效。
7、尿激酶 具有溶解血栓和抗凝血功效，用于治疗各种血栓性疾病。
8、纳豆激酶由纳豆杆菌发酵产生，催化血纤维蛋白水解，激活纤溶酶原成纤溶酶，有显著的溶解血栓功效。
9、凝血酶 催化血纤维蛋白原水解，生成不溶性的学纤维蛋白，用于各种出血性疾病的治疗。
10、组织纤溶酶原激活剂
效。
11、乳糖酶消除或者减轻乳糖引起的腹胀、腹泻等症状。
12、核酸类酶 催化本身RNA的剪切或剪接作用，抑制人体细胞中某些不良基因和 催化纤溶酶原水解，生成纤溶酶，具有很强的溶纤功某些病毒基因的复制和表达功能。[7]
五、总结
酶工程制药是现代制药技术的重要突破和发展趋势，利用药用酶等可以更好地达到治疗效果，造福人类。
参考文献
[1]陶军华，林国强，安德列亚斯·李斯编著《生物催化在制药工业的应用 发现、开发与生产》化学工业出版社 出版日期:2010.08 ISBN:978-7-122-08810-9
[2]李荣秀，李平作主编.《酶工程制药》.化学工业出版社 出版日期:2004 ISBN:7-5025-5305-3
[3]由德林编.《酶工程原理》.科学出版社 出版日期:2011.02 ISBN:978-7-03-031675-2
[4]凌沛学.《中国生化制药的回顾和展望》《中国医药工业杂志》 2000年02期
[5]谢娜.《酶法在药物合成中的应用》《医药导报》 2002年04期
[6]郭勇.现代生化技术（第二版）.北京：科学出版社，2005
[7]郭勇.酶的生产与应用，北京：高等教育出版社，2002
篇三：漯河医专药学系毕业论文格式(1)
毕业论文
的初步研究
学生姓名：赵云
指导老师：朱吾元
所学专业：药学
毕业时间：2014
中文摘要·····················英文摘要·············································1 前 言·············································1 实验材料·············································1 实验方法·············································1 实验结果··············································1 实验结论··············································1 实验讨论··············································1 ·········1 致 ·········1
温脾实肠法组方治疗脾阳不足型泄泻机理
摘要
雄各半，物治疗14脾阳不足模型大鼠血清中SDH水平明显高于正常对照组，温脾实肠颗粒可降低模型大鼠血清中SDH水平。结论：温脾实肠颗粒对脾阳不足泄泻的治疗作用与调节血清中消化酶水平有关。
关键词：温脾实肠法；脾阳不足泄泻；AMS；LDH；SDH
The Experimental study of wenpishichang formula on rats
Abstract:Objective:digestive enzymes in serum of rats with spleen-yang SD rats were taken 60, male and female in half, then and low dose group, 10 rats in each group. of rats were induced by dahuang decoction.The AMS,LDH and SDH in serum were determined after the last treatment.Result: wenpishichang formula obviously increased AMS and LDH activity,and also decreased serum SDH activity.Conclusion: Wenpishichang formula can correct the parasecretion of digestive enzymes in rats with
spleen-yang deficiency diarrhea.
Key words: spleen-yang deficiency diarrhea; wenpishichang formula; digestive enzymes
脾阳不足泄泻为消化系统疾病常见疾病之一，现代医学多将其归属与迁延性、慢性腹泻范畴。以便溏、腹泻、食少、倦怠等为主要特征。脾阳虚证主要病因为“脾运失健、气阳虚弱”。脾主运化为脾的主要生理功能，参与食物的消化、
理，响。
1.1.1 1.2 乳酸脱氢酶试剂盒：由中生北控生物科技股份有限公司提供，批号：100310；淀粉酶测定试剂盒：由南京建成生物工程研究所提供，批号：100310；琥珀酸脱氢酶试剂盒：由南京建成生物工程研究所提供，批号：100310；FA1004电子分析天平：上海精科天平厂；SP-756PC型紫外可见分光光度计：上海光谱仪器有限公司；LDZ5-2型离心机：北京京立离心机有限公司；SUNRISE 酶标仪：瑞士TECAN公司；BA-88A生化仪：深圳迈瑞生物医疗电子股份有限公司；
2.实验方法
2.1 实验动物及分组
SD大鼠，200-240g，由浙江大学实验动物中心提供，合格证号：SCXK（浙）2008-0033，随机分为6组：（1）正常对照组lml／10Og生理盐水（2）模型对照组lml／10Og生理盐水（3）附子理中丸组4.5g/kg（4）温脾实肠大剂量组20g/kg
（5）温脾实肠中剂量组10g/kg（6）温脾实肠小剂量组5g/kg，每组10只。
2.2 造模
除正常组外，其余各组大鼠采用饮食失节加苦寒泻下法复制脾阳不足动物模型。每日灌胃给予100%大黄水提液（2ml/100g,1次/d）连续14日，每日灌胃100%大黄水提液之前禁食8h，每组大鼠每日定量给食（20g/只/d），自由饮水，造成饮食失节。出现类似临床脾阳不足泄泻的症状如纳呆、体重减轻、体温偏低，畏寒等作为脾虚指标。正常对照组大鼠每日灌胃给予等容积生理盐水，自由饮食。
2.3 实验方法
各组动物于造模结束后分别灌胃给予不同浓度等容积温脾实肠颗粒及相应药物，连续14日。各组动物于末次给药1h后，眼眶静脉丛取血静置后离心，取血清，检测血清中淀粉酶、乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶活性。
2.4 统计方法 统计学处理数据用
表示，采用T检验，用spss11.0进行统计分析。
△△△△△△模型对照组 等容积NS 73.6449±0.877 61.33±32.87 629.89±129.29
附子理中丸组 4.5 75.8463±0.543△△＊＊ 262.33±126.01＊＊ 179.89±37.31＊＊
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